Асоциация на имунни комплекси. Механизми за дисоциация на антитяло-антиген

Наскоро един общ механизъм на сдружаване и дисоциация комплекси като антитяло-антиген или ензим - инхибитор, като се вземат предвид динамичните свойства на протеина и взаимодействието му с вода. В случай на имуноглобулини се счита, че активния център и други IgG неполярен кухина между вариабилни и константни домени на Fab-фрагменти между субединиците на IgG и между домейните на Fc-фрагменти могат рязко се движат от "отворен" състояние на "затворено" и обратно, с обем или сорбция на определено количество вода.

съответните промени вода свойства се считат като преход в близост до фазата на първия вид (т.е.. д., без промяна в свободната енергия, но с рязка промяна на енталпията, ентропия и топлинен капацитет). По този начин предполага висока степен на ред на водните молекули в отворени и протеинови кухини строги изисквания към геометрията и свойствата на кухините в това състояние.
Разликата в водни свободните енергии, разположена в отворена кухина в нарушено състояние и квази-кристален, наречен clusterophilic взаимодействие.

асоциация епитоп активния център придружено от разрушаване на подредени структура вода и изместване му в външната среда. Отворено състояние, когато това се дестабилизира и затвори - се стабилизира чрез нековалентни връзки с активното детерминанта сайт. Дисоциацията е обратния процес.

По този начин, максимален скорост на асоциация константа К + л се определя от честотата на преминаване на активното място от отворено към затворено. Ако вземем К + 1 ~ 108 М-1s-1, това означава, че съгласно Айринг уравнение свободна енергия за активиране на прехода на около 6.5 ккал / мол активното място.

Смята се, че между кухини държавни протеин съществува взаимодействие. Следователно, бързи промени в динамичното поведение на активния център чрез действието на антиген индуцира процес на релаксация, което води до сходни промени в характера на колебания останалите IgG кухини. Този процес е придружен от увеличаване на свързващата константа на лиганда, протеин стабилността и компактността на.

получено изразяване, свързване на скоростта на асоциация и дисоциация на свързващите константи със скорости на преход на активния център и други кухини антитяло от затворено състояние в отворено, и обратно. Последиците, произтичащи от тях, са в добро съгласие с експерименталните данни.

имуноглобулини до сега се превърне в един от най-старателно проучени протеини и по този начин да представлява много удобен инструмент за по-нататъшни изследвания на техните свойства и функции, както и познаване на протеин допринася физиката като цяло.

в областта на генетичните изследвания регулиране биосинтеза на имуноглобулини доведе до принципно нови открития от първостепенно значение не само за имунологията, но също така и за молекулярна биология и генетика. Следната статия се занимава с организацията на генетичния материал, който контролира образуването на полипептидни вериги на имуноглобулини в бозайници.