Леки вериги на имуноглобулин. организация на имуноглобулини

Видео: Организация и експресия на гени на имуноглобулин 2 тежка верига WMV V9

V-и С-област на лека верига приблизително равна на дължината. По този начин, за човешка капа верига V-област е изработена от части 107-113 на аминокиселина (като се излиза от N-края) и сметка С-област за останалите 107 остатъци. В тежката гама дължина на веригата от V-области е приблизително същата като региона С се състои от три линейно подредени един зад друг хомоложни региони С1, С2, С3 на подобна дължина, структурно хомоложна към С-региони на леката верига и един с друг.
V-регион на леката капа и ламбда вериги се различават един от друг, и те са различни от тези на тежките вериги, а V-региона на тежката верига са едни и същи за всички класове.

Видео: имунология - антитела соматични (VDJ) рекомбинация I

сред белите дробове окови, изолирани от различни патологични имуноглобулини, никой, подобно на другите. Смята се, че различни варианти антилялов има поне няколко хиляди. Въпреки това разнообразие, всички варианти на V-региона на капа вериги, се вписват в три главни подгрупи, разликите между протеините на всяка подгрупа е малък.
По същия начин е било възможно класифицирам V-област на веригата за ламбда, а в последно време и V-област тежки вериги.

аминокиселина замяна, зависи от разликите между V-домейни, като повечето от тях са групирани в няколко конкретни сайтове - така наречените горещи точки. В леки вериги, тези хиперпроменливи региони заемат позиции 25-35, 52-55 и 89-96, а тежката гама верига - 31-37, 86-91 и 101 -109. Тези остатъци са очевидно, участващи в образуването на активния център antitelVesma естествено в пептидните вериги на имуноглобулини местоположение vnutritsepevyh дисулфидни мостове.

Видео: Организация и експресия на имуноглобулинови гени 3

Всяка една от тези форми контур части с дължина на веригата от около 60 остатъци, и дясно и ляво от него, но има 20 остатъци. Така, основната част структурна единица верига е около 100 остатъци с дисулфиден мост. леки вериги на два от тях и те се срещат на V- и С-региони, както и техните четири гама вериги. В местните вериги всяка от тези части е сведена до минимум в отделна, относително независими компактен глобули домен (Putman, 1969).

Кой може да се счита за доказано схема IgG молекули структура, предложен от Porter (Porter, 1973). Съгласно тази схема, молекулата е изграден от L- и Н вериги присъедини mszhtsepevymi ди-сулфидни мостове. Когато протеолиза (например, трипсин или papaino.m), както е показано от Porter молекула разгражда в три части, две от които са идентични една на друга и имат активност на антитялото (Fab фрагменти). Те се състоят от лека верига и тежка верига половина. Третият фрагмент (Fc) се състои от С-крайната половина на тежките вериги.
Брой на връзки между тежките вериги варира и различни подкласове на човешки IgG е от две до пет.

IgA е намерена в две форми: - мономер подобно на молекула IgG, и полимер, се изгражда от две или повече мономерни единици. Макроглобулин IgM изработена от пет мономерни субединици наподобяващи молекула IgG.

Видео: Какво са имуноглобулин G? Какво ИМУНОГЛОБУЛИН G означава? ИМУНОГЛОБУЛИН G значение

Между различни по специфика антитела, принадлежащи към същия клас (подклас) и вида на изключително трудно за откриване на разлики в свойствата изключение за тяхната способност да взаимодействат с антигени. По този начин, на различни антигени, антитела структура е много подобна, с изключение на малка площ, в която те са в директен контакт с антигенните детерминанти.

антигени същите могат да варират вещества (протеини, полизахариди, синтетични химикали), които имат много различна конфигурация и изглежда се намира в много различни начини антигенни детерминанти.